Una enolasa multifuncional media la citoadhesión y la interacción de Mycoplasma hyorhinis con el plasminógeno y la fibronectina del hospedador.
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Una enolasa multifuncional media la citoadhesión y la interacción de Mycoplasma hyorhinis con el plasminógeno y la fibronectina del hospedador.
Mycoplasma hyorhinis ocasiona inflamación sistémica en los cerdos, normalmente en la forma de poliserositis y artritis, asociándose también a varios tipos de cáncer en el ser humano.
Sin embargo, los mecanismos por los que M. hyorhinis coloniza y traspasa la barrera respiratoria para establecer una infección sistémica son poco conocidos.
| Las enzimas glicolíticas son importantes proteínas multifuncionales y se consideran factores de virulencia en varias bacterias.
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La localización de la enolasa en la superficie bacteriana se confirmó mediante citometría de flujo y ensayo de hibridación de colonias. Se comprobó que la enolasa recombinante de M. hyorhinis (rEno) se adhería a las células de riñón de cerdo (PK-15), y que el suero anti-rEno disminuía significativamente la adherencia.
La enzima también se unió al plasminógeno y a la fibronectina del huésped, observándose unas interacciones específicas y fuertes.
Para explorar los sitios clave durante estas interacciones, se sustituyeron los residuos de lisina C-terminal de la enolasa por leucina, y los mutantes de sitio único y de sitio doble resultantes mostraron una interacción significativamente reducida con el plasminógeno. También se redujo la afinidad de unión de todos los mutantes a la fibronectina.
| En conjunto, los resultados de este estudio sugieren que la enolasa es una importante adhesina de M. hyorhinis y que interactúa con el plasminógeno y la fibronectina.
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En un estudio conjunto llevado a cabo por investigadores de China y Sudáfrica, se analizaron las funciones de una enzima glicolítica crítica, la enolasa, en la infección y la propagación sistémica de M. hyorhinis. 
